Ферменты
Ферменты — что это такое? Классификация и какими свойствами обладают
Обмен веществ в человеческом организме – основа его жизнедеятельности. В нём постоянно происходят разнообразные химические реакции: синтез, распад, всасывание, переваривание веществ, высвобождение, хранение энергии и т.п. Для координации и активации всех этих процессов необходим мощный катализатор. Таковым выступают энзимы, или иначе – ферменты. Рассмотрим поподробнее, что такое ферменты, каково их строение и свойства, по какому принципу они классифицируются.
Ферменты – что это такое
Ферментами называются сложные молекулы протеина, ферментативные РНК или комплексы рибозимов, обеспечивающие достаточную скорость химических реакций в живой клетке.
Название происходит от латинского слова «fermentatio», обозначающего брожение. Второе наименование – «энзим» родом из греческого словаря. В переводе «en zyme» означает – в закваске (или в дрожжах). Изучением структуры и поведения описываемых белковых молекул занимается отдельная наука – энзимология.
Значимость ферментативного катализа в биохимии и медицине научно доказана и обоснована. Энзимы синтезирует сам организм. Каждая клетка содержит в себе не менее сотни разнообразных белковых молекул. Без такого биокатализатора любые обменные процессы сильно бы замедлились – в несколько сотен раз, а некоторые и вовсе могли бы стихнуть и прекратиться.
Активно участвуя в преобразовании одних веществ в другие, сам катализирующий фермент никогда не перевоплощается в иную форму, а остаётся в исходном виде.
Строение, механизм действия ферментов
Все ферменты подразделяются по 2 группам по структурно-химическим показателям:
- Однокомпонентные или простые. Состоят только лишь из полипептидной нити. Например, пепсин, амилаза, уреаза.
- Двухкомпонентные или сложные. Состоят из апоферментной (белковой) и коферментной (небелковой) частей.
Сложные энзимы носят название «холоферменты». К неактивному белку присоединяется кофактор.
Кофактором зовётся маленькое соединение небелковой природы, своеобразная молекула-помощник в проведении биохимической реакции.
Кофакторы бывают:
- Неорганическими – ионами меди, железа и других металлов.
- Органическими – подразделяющимися на коферменты (коэнзимы) со слабой апоферментной связью и простетические группы, где коферменты связываются с пептидом ковалентно.
Реагенты в биохимических процессах с участием ферментов именуются субстратами, а конечное вещество – продуктом реакции.
Молекулы субстрата уступают по величине молекулам энзимов. Образовывая энзим-субстратные комплексы, с субстратом прямым образом взаимодействует лишь обособленный участок – активный центр фермента.
Этот участок отвечает за обеспечение каталитической функции и за специфичность, чему способствуют уникальные сочетания остаточных аминокислот.
Активный центр условно подразделён на:
- Связывающий центр – так называемую «якорную» или контактную точку, функциональным действием которой является обеспечение специфического сродства к субстрату, а также формирование ферментно-субстратного комплекса.
- Каталитический центр – точка, прямо взаимодействующая с субстратом.
Механизм действия фермента при присоединении к субстрату:
- Очищение субстрата от оболочки воды;
- Пространственное распределение субстратных молекул в нужном для реакции порядке;
- Подготовка к процессу реакции (например, поляризация).
После того, как фермент-субстратный комплекс сформируется, начинается стадия активации субстрата. Происходит его связывание и деформация в активном центре, в результате чего он трансформируется в совершенно новый продукт. После превращения полученный фермент-продуктный комплекс подвергается распаду.
Классификация ферментов
Все ферменты поделены на 6 классов в зависимости от их специфичности и принципов катализирующей реакции:
- Оксидоредуктазы. Этот класс охватывает все энзимы, выступающими катализаторами в реакциях окислительно-восстановительного характера. В него входит несколько ферментных групп – аэробные и анаэробные дегидрогеназы, оксигеназы, пероксигеназы, липоксигеназы.
- Трансферазы. Отвечают за ускорение переноса атомов между веществами. Подразделены на группы – фосфоферазы (переносящие фосфор), гексокиназы (переносящие аденозинтрифосфат фосфорной кислоты), аминоферазы (переносящие аминогруппы).
- Гидролазы. Ферменты класса участвуют в реакциях с наличием воды. Подразделяются на 13 подклассов. Среди них – протеазы, амидазы, гликозидазы и т.п.
- Лиазы. Разрывают и присоединяют вещества, имеющие кратные связи. Все реакции проходят без жидкости.
- Изомеразы. Перегруппировывают атомы в молекулах вещества, не изменяя качественный и количественный состав.
- Лигазы. Под влиянием энзимов данного класса простые вещества синтезируются в сложные в ускоренном режиме.
Каждый фермент зашифрован и имеет присвоенный ему код фермента – КФ, состоящий из четырёх цифр, читающихся следующим образом:
- Класс, к которому энзим принадлежит.
- Подкласс.
- Тип подподкласса.
- Порядковый номер в указанном подподклассе.
Ферменты получили укороченные названия, узнаваемые по окончанию – «-аза». Состоят названия из наименования субстрата и типа биохимической реакции, в которой задействован энзим.
Какими свойствами обладают ферменты? Значение в медицине
Каждый фермент наделён следующими свойствами:
- ускорение реакции – энзим изменяет концентрацию элементов реакции на 1 единицу времени;
- специфичность действия – ускорение лишь одной из одновременно протекающих многотысячных реакций (абсолютная) или ускорение класса реакций либо класса веществ (относительная);
- активность – способность к ускорению химических процессов.
Ферментная активность напрямую связана с показателями среды и полностью от них зависит. Для каждого энзима индивидуально должны быть соблюдены показатели:
- Специфичности.
- Количественной субстратной и энзимной концентрации.
- Температурного режима.
- Индивидуального Рн фермента.
Энзимы реагируют на внешние и внутренние изменения, происходящие с клеткой, приспосабливая её к сложившейся среде.
Ферменты энергообмена и ферменты, синтезирующие белки и нуклеиновые кислоты, распространены по всем клеткам. Однако существуют специальные энзимы, содержащиеся в клетках, выполняющих определённые функции. Это касается органоспецифических энзимов, они свойственны только строго определённым органам.
Примеры:
- печёночные (урокиназа, аргиназа);
- пищеварительные (карбогидразы, гастриксин, химотрипсин);
- ферменты простаты (кислая фосфатаза) и т.д.
Разберёмся, какую роль играют органоспецифические ферменты. Достаточное количество данных энзимов позволяет органам функционировать правильно. Для выявления патологий достаточно проверить ферментный уровень, снижение которого свидетельствует о заболеваниях.
Так, для пищеварения важно наличие ферментов тонкой кишки, поджелудочной железы, желудочных энзимов. Расщепление углеводов начинается в ротовой полости, где на них действует слюна, содержащая мальтазу, амилазу и т.п.
Фармакологические корпорации научились производить ферментные препараты, которые активно используются в медицине.
Список препаратов, содержащих ферменты:
- Мезим;
- Мезим Форте;
- Креон 10000;
- Панзинорм 10000;
- Креон 25000;
- Пензитал;
- Панзинорм Форте 20000;
- Лидаза;
- Энзистал;
- Микразим;
- Энзистал-П;
- Панкреатин.