Ферменты

Ферменты — что это такое? Классификация и какими свойствами обладают

Обмен веществ в человеческом организме – основа его жизнедеятельности. В нём постоянно происходят разнообразные химические реакции: синтез, распад, всасывание, переваривание веществ, высвобождение, хранение энергии и т.п. Для координации и активации всех этих процессов необходим мощный катализатор. Таковым выступают энзимы, или иначе – ферменты. Рассмотрим поподробнее, что такое ферменты, каково их строение и свойства, по какому принципу они классифицируются.

Ферменты – что это такое

Ферментами называются сложные молекулы протеина, ферментативные РНК или комплексы рибозимов, обеспечивающие достаточную скорость химических реакций в живой клетке.

Название происходит от латинского слова «fermentatio», обозначающего брожение. Второе наименование – «энзим» родом из греческого словаря. В переводе «en zyme» означает – в закваске (или в дрожжах). Изучением структуры и поведения описываемых белковых молекул занимается отдельная наука – энзимология.

Значимость ферментативного катализа в биохимии и медицине научно доказана и обоснована. Энзимы синтезирует сам организм. Каждая клетка содержит в себе не менее сотни разнообразных белковых молекул. Без такого биокатализатора любые обменные процессы сильно бы замедлились – в несколько сотен раз, а некоторые и вовсе могли бы стихнуть и прекратиться.

Активно участвуя в преобразовании одних веществ в другие, сам катализирующий фермент никогда не перевоплощается в иную форму, а остаётся в исходном виде.

Строение, механизм действия ферментов

Все ферменты подразделяются по 2 группам по структурно-химическим показателям:

• Однокомпонентные или простые. Состоят только лишь из полипептидной нити. Например, пепсин, амилаза, уреаза.
• Двухкомпонентные или сложные. Состоят из апоферментной (белковой) и коферментной (небелковой) частей.

Сложные энзимы носят название «холоферменты». К неактивному белку присоединяется кофактор.

Кофактором зовётся маленькое соединение небелковой природы, своеобразная молекула-помощник в проведении биохимической реакции.

Кофакторы бывают:

• Неорганическими – ионами меди, железа и других металлов.
• Органическими – подразделяющимися на коферменты (коэнзимы) со слабой апоферментной связью и простетические группы, где коферменты связываются с пептидом ковалентно.

Реагенты в биохимических процессах с участием ферментов именуются субстратами, а конечное вещество – продуктом реакции.

Молекулы субстрата уступают по величине молекулам энзимов. Образовывая энзим-субстратные комплексы, с субстратом прямым образом взаимодействует лишь обособленный участок – активный центр фермента.

Этот участок отвечает за обеспечение каталитической функции и за специфичность, чему способствуют уникальные сочетания остаточных аминокислот.

Активный центр условно подразделён на:

• Связывающий центр – так называемую «якорную» или контактную точку, функциональным действием которой является обеспечение специфического сродства к субстрату, а также формирование ферментно-субстратного комплекса.
• Каталитический центр – точка, прямо взаимодействующая с субстратом.

Механизм действия фермента при присоединении к субстрату:

• Очищение субстрата от оболочки воды;
• Пространственное распределение субстратных молекул в нужном для реакции порядке;
• Подготовка к процессу реакции (например, поляризация).

После того, как фермент-субстратный комплекс сформируется, начинается стадия активации субстрата. Происходит его связывание и деформация в активном центре, в результате чего он трансформируется в совершенно новый продукт. После превращения полученный фермент-продуктный комплекс подвергается распаду.

Классификация ферментов

Все ферменты поделены на 6 классов в зависимости от их специфичности и принципов катализирующей реакции:

• Оксидоредуктазы. Этот класс охватывает все энзимы, выступающими катализаторами в реакциях окислительно-восстановительного характера. В него входит несколько ферментных групп – аэробные и анаэробные дегидрогеназы, оксигеназы, пероксигеназы, липоксигеназы.
• Трансферазы. Отвечают за ускорение переноса атомов между веществами. Подразделены на группы – фосфоферазы (переносящие фосфор), гексокиназы (переносящие аденозинтрифосфат фосфорной кислоты), аминоферазы (переносящие аминогруппы).
• Гидролазы. Ферменты класса участвуют в реакциях с наличием воды. Подразделяются на 13 подклассов. Среди них – протеазы, амидазы, гликозидазы и т.п.
• Лиазы. Разрывают и присоединяют вещества, имеющие кратные связи. Все реакции проходят без жидкости.
• Изомеразы. Перегруппировывают атомы в молекулах вещества, не изменяя качественный и количественный состав.
• Лигазы. Под влиянием энзимов данного класса простые вещества синтезируются в сложные в ускоренном режиме.

Каждый фермент зашифрован и имеет присвоенный ему код фермента – КФ, состоящий из четырёх цифр, читающихся следующим образом:

• Класс, к которому энзим принадлежит.
• Подкласс.
• Тип подподкласса.
• Порядковый номер в указанном подподклассе.

Ферменты получили укороченные названия, узнаваемые по окончанию – «-аза». Состоят названия из наименования субстрата и типа биохимической реакции, в которой задействован энзим.

Какими свойствами обладают ферменты? Значение в медицине

Каждый фермент наделён следующими свойствами:

• ускорение реакции – энзим изменяет концентрацию элементов реакции на 1 единицу времени;
• специфичность действия – ускорение лишь одной из одновременно протекающих многотысячных реакций (абсолютная) или ускорение класса реакций либо класса веществ (относительная);
• активность – способность к ускорению химических процессов.

Ферментная активность напрямую связана с показателями среды и полностью от них зависит. Для каждого энзима индивидуально должны быть соблюдены показатели:

• Специфичности.
• Количественной субстратной и энзимной концентрации.
• Температурного режима.
• Индивидуального Рн фермента.

Энзимы реагируют на внешние и внутренние изменения, происходящие с клеткой, приспосабливая её к сложившейся среде.

Ферменты энергообмена и ферменты, синтезирующие белки и нуклеиновые кислоты, распространены по всем клеткам. Однако существуют специальные энзимы, содержащиеся в клетках, выполняющих определённые функции. Это касается органоспецифических энзимов, они свойственны только строго определённым органам.

Примеры:

• печёночные (урокиназа, аргиназа);
• пищеварительные (карбогидразы, гастриксин, химотрипсин);
• ферменты простаты (кислая фосфатаза) и т.д.

Разберёмся, какую роль играют органоспецифические ферменты. Достаточное количество данных энзимов позволяет органам функционировать правильно. Для выявления патологий достаточно проверить ферментный уровень, снижение которого свидетельствует о заболеваниях.

Так, для пищеварения важно наличие ферментов тонкой кишки, поджелудочной железы, желудочных энзимов. Расщепление углеводов начинается в ротовой полости, где на них действует слюна, содержащая мальтазу, амилазу и т.п.

Фармакологические корпорации научились производить ферментные препараты, которые активно используются в медицине.

Список препаратов, содержащих ферменты:

• Мезим;
• Мезим Форте;
• Креон 10000;
• Панзинорм 10000;
• Креон 25000;
• Пензитал;
• Панзинорм Форте 20000;
• Лидаза;
• Энзистал;
• Микразим;
• Энзистал-П;
• Панкреатин.